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別    名；  五種沙門氏菌：1.鼠；2.甲型副；3.腸炎沙門氏菌；4.豬霍亂沙門氏菌；5.鴨沙門氏菌；

第一抗體就是平常所說的抗體,即能和抗原特異性結合。

第二抗體是能和抗體結合的,即抗體的抗體。主要用于檢測抗體的存在。

一抗是針對抗原的抗體,二抗是針對一抗的抗體。即抗體也可以充當抗原刺激機體產生抗體。也就是說,抗原進入機體刺激機體產生免疫應答,由B細胞可以產生與相應抗原發生特異性結合的特殊蛋白質。

一抗二抗都是一種可以特異結合別的物質的基團,而且一抗可以至少結合兩種其他基團(底物和二抗)。

一抗:可以特異結合底物,就是識別出我們想要檢測的東西。一抗和底物結合與否用

肉眼是看不出來的。

二抗:可以和一抗結合,并帶有可以被檢測出的標記(如帶熒光、放射性、化學發光或顯色基團),作用是檢測一抗。 如果一抗自己帶有可以被檢測出的標記(如帶熒光、放射性、化學發光或顯色基團),則不需要二抗。但這樣成本很高,因為一種一抗只識別一種底物。所以如今的設計一般是二抗帶上可檢測標記,再來檢測一抗。而一抗識別底物。這樣,當一抗結合到底物上,就可以通過二抗檢測出來。

研究領域；免疫學  細菌及病毒

抗體來源；Rabbit

克隆類型；Polyclonal

交叉反應；(predicted: Mouse, )

產品應用；ELISA=1:5000-10000

not yet tested in other applications.

optimal dilutions/concentrations should be determined by the end user.

性    狀；Liquid

濃    度；1mg/ml

免 疫 原；Whole cell protein of Salmonella

亞    型；IgG

純化方法；affinity purified by Protein A

緩 沖 液；0.01M TBS(pH7.4) with 1% BSA, 0.03% Proclin300 and 50% Glycerol.

保存條件；Shipped at 4℃. Store at -20 °C for one year. Avoid repeated freeze/thaw cycles.

注意事項；This product as supplied is intended for research use only, not for use in human, therapeutic or diagnostic applications.

The genus Salmonella is a member of the family Enterobacteriaceae. The genus is composed of Gram negative bacilli that are facultative and flagellated (motile). Salmonellae possess 3 major surface antigens; the H or flagellar

細菌β-（β-AMYLASE）活性DNS比色法定量檢測試劑盒

聚糖二氨基亞甲基二氧基苯（DMB）熒光標記試劑盒

酵母菌SD-G培養基

石蠟切片組織ANDROGEN RECEPTOR 蛋白表達NBT顯色光學顯微鏡檢測試劑盒

糞便副傷B（Salmonella Paratyphi B）定量PCR擴增檢測試劑盒

體液α-L-巖藻糖苷酶（AFU）熒光定量檢測試劑盒

植物F型氫ATP酶（H＋－ATPase）活性比色法定量檢測試劑盒

體液總抗氧化能力（TAC）化學發光法定量檢測試劑盒

細胞磷脂皮爾斯（Pearse）染色試劑盒

糖類總量氨基苯硫酚熒光定量檢測試劑盒

冰凍切片組織P21蛋白表達熒光顯微鏡檢測試劑盒

飲料檸檬酸比色法定量檢測試劑盒

非同位素化學發光法DNA斑點雜交試劑盒

組織GRK2激酶活性定量檢測試劑盒（A/B/C）

動物血小板線粒體可溶性總蛋白制備試劑盒

整合素α2（CD49b）抗體

干擾素β抗體

熱休克蛋白70蛋白4樣蛋白抗體

KLHDC4蛋白抗體

氧化酶VIIA亞型2抗體

β淀粉樣肽1-40單克隆抗體

酪蛋白激酶1γ1抗體

沙門氏菌（多型）抗體BarX1蛋白抗體

經x線晶體衍射結構分析發現，Ig由四條多肽鏈組成，各肽鏈之間由數量不等的鏈間二硫鍵連接。Ig可形成“Y"字型結構，稱為Ig單體，是構成抗體的基本單位。

天然Ig分子含有四條異源性多肽鏈，其中，分子量較大的兩條鏈稱為重鏈(heavy chain，H)，而分子量較小的兩條鏈稱為輕鏈(Light chain，L)。同一Ig分子中的兩條H鏈和兩條L鏈的氨基酸組成相同。重鏈分子量為50KD～75KD，由450～550個氨基酸殘基組成。由于重鏈恒定區的氨基酸組成和排列順序不同，二硫鍵的數目和位置不同，其抗原性也不相同，可將Ig分為5類(class)，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相應的重鏈分別為μ鏈、δ鏈、γ鏈、α鏈和ε鏈。輕鏈分子量約為25KD，由214個氨基酸殘基構成。輕鏈可分為兩種，分別為kappa(κ)鏈和lambda(λ)鏈。因此可將lg分為兩型(type)，即κ型和λ型。正常人血清Ig的κ：λ約為2：1。

通過對不同Ig重鏈和輕鏈的氨基酸序列比較分析，發現其氨基端（N末端）氨基酸序列變化較大，稱為可變區(variable region，V)，分別占重鏈和輕鏈的1/4和1/2；而羧基端（C末端）的氨基酸序列相對穩定的區域，稱為恒定區(constant region，C)，分別占重鏈和輕鏈的3/4和1/2。

重鏈和輕鏈的V區分別稱為VH和VL。VH和VL中各含有3個氨基酸組成和排列順序高度可變的區域，稱為高變區(HVR)或互補決定區(CDR)，包括HVR1(CDR1)、HVR2 (CDR2) 和HVR3 (CDR3)，其中HVR3 (CDR3)變化程度更高。VH的3個高變區分別位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3個高變區分別位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。VH和VL的3個CDR共同組成Ig的抗原結合部位(antigen-binding site)，決定抗體的特異性，是抗體識別及結合抗原的部位。在V區中，CDR之外區域的氨基酸組成和排列順序相對保守，稱為骨架區(FR)。VH或VL各有四個骨架區，分別用 FR1、FR2、FR3和FR4表示。