第一抗體就是平常所說的抗體,即能和抗原特異性結合。

第二抗體是能和抗體結合的,即抗體的抗體。主要用于檢測抗體的存在。

一抗是針對抗原的抗體,二抗是針對一抗的抗體。即抗體也可以充當抗原刺激機體產生抗體。也就是說,抗原進入機體刺激機體產生免疫應答,由B細胞可以產生與相應抗原發生特異性結合的特殊蛋白質。

一抗二抗都是一種可以特異結合別的物質的基團,而且一抗可以至少結合兩種其他基團(底物和二抗)。

一抗:可以特異結合底物,就是識別出我們想要檢測的東西。一抗和底物結合與否用

肉眼是看不出來的。

二抗:可以和一抗結合,并帶有可以被檢測出的標記(如帶熒光、放射性、化學發光或顯色基團),作用是檢測一抗。 如果一抗自己帶有可以被檢測出的標記(如帶熒光、放射性、化學發光或顯色基團),則不需要二抗。但這樣成本很高,因為一種一抗只識別一種底物。所以如今的設計一般是二抗帶上可檢測標記,再來檢測一抗。而一抗識別底物。這樣,當一抗結合到底物上,就可以通過二抗檢測出來。

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別    名；Sialic acid-binding Ig-like lectin 7; Adhesion inhibitory receptor molecule 1; Adhesion inhibitory receptor molecule 1, siglec-7; AIRM 1; AIRM1;

研究領域： 腫瘤 心血管 細胞生物 免疫學 神經生物學 干細胞 細胞表面分子 細胞類型標志物 自然殺傷細胞

Siglec 7 is a member of the Siglec (sialic acid-binding immunoglobulin like lectin) subgroup of the immunoglobulin superfamily. Siglec 7 is able to mediate high levels of sialic acid-dependent binding to human erythrocytes and soluble sialoglycoconjugates.

經x線晶體衍射結構分析發現，Ig由四條多肽鏈組成，各肽鏈之間由數量不等的鏈間二硫鍵連接。Ig可形成“Y"字型結構，稱為Ig單體，是構成抗體的基本單位。

天然Ig分子含有四條異源性多肽鏈，其中，分子量較大的兩條鏈稱為重鏈(heavy chain，H)，而分子量較小的兩條鏈稱為輕鏈(Light chain，L)。同一Ig分子中的兩條H鏈和兩條L鏈的氨基酸組成相同。重鏈分子量為50KD～75KD，由450～550個氨基酸殘基組成。由于重鏈恒定區的氨基酸組成和排列順序不同，二硫鍵的數目和位置不同，其抗原性也不相同，可將Ig分為5類(class)，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相應的重鏈分別為μ鏈、δ鏈、γ鏈、α鏈和ε鏈。輕鏈分子量約為25KD，由214個氨基酸殘基構成。輕鏈可分為兩種，分別為kappa(κ)鏈和lambda(λ)鏈。因此可將lg分為兩型(type)，即κ型和λ型。正常人血清Ig的κ：λ約為2：1。

通過對不同Ig重鏈和輕鏈的氨基酸序列比較分析，發現其氨基端（N末端）氨基酸序列變化較大，稱為可變區(variable region，V)，分別占重鏈和輕鏈的1/4和1/2；而羧基端（C末端）的氨基酸序列相對穩定的區域，稱為恒定區(constant region，C)，分別占重鏈和輕鏈的3/4和1/2。

重鏈和輕鏈的V區分別稱為VH和VL。VH和VL中各含有3個氨基酸組成和排列順序高度可變的區域，稱為高變區(HVR)或互補決定區(CDR)，包括HVR1(CDR1)、HVR2 (CDR2) 和HVR3 (CDR3)，其中HVR3 (CDR3)變化程度更高。VH的3個高變區分別位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3個高變區分別位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。VH和VL的3個CDR共同組成Ig的抗原結合部位(antigen-binding site)，決定抗體的特異性，是抗體識別及結合抗原的部位。在V區中，CDR之外區域的氨基酸組成和排列順序相對保守，稱為骨架區(FR)。VH或VL各有四個骨架區，分別用 FR1、FR2、FR3和FR4表示。

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